酶為什麼能降低活化能?

酶為什麼能顯著降低反應的活化能而加速反應的進行?內在機理是什麼?並

酶的活性部位與底物結合形成酶-底物複合體，在一定作用下底物進入特定的過渡態。由於形成此過渡態的活化能遠小於非酶促反應所需要的活化能，因此反應能夠順利進行。

隨著溫度降低,酶的活性下降,酶促反應的活化能不變 這個“不變” 怎麼理解啊？

酶的活性與酶促反應的活化能是沒有關係的。分子從常態轉變為容易發生化學反應的活躍狀態所需要的能量稱為活化能。酶是通過改變反應途徑的方式降低活化能的，也就是酶促反應的活化能與反應底物和酶的化學性質有關。降低溫度不能改變酶促反應的反應途徑，即不改變酶促反應的活化能，只改變酶的活性。

酶為什麼能顯著降低反應的活化能而加速反應的進行?內在機理是什麼?並舉例說明

改變反應歷程，促使原反應轉向活化能要求更低的途徑發生。另一方面，酶也可以聯繫反應物，為其密切接觸提供方便，比如諸多的消化有關的水解酶。酶也參與反應，通常是有機物之間的作用，原理也因酶蛋白質結構的不同而顯現出各種各樣的差異。也正是這樣的特異性，使得酶促反應顯得“專業而高效”，降低活化能的特點也通過其結構得以實現。比如 ATP 合成酶，藉助“他人的力量”像一個水利發電站，利用膜內外的電位差即氫離子濃度梯度差產生的能量合成ATP，諸如此類不勝枚舉，你儘可以百度一下尋zhidao.baidu.com/...9635CA找你更想要的答案