高中化學蛋白質知識點

　　蛋白質是組成人體一切細胞、組織的重要成分，機體所有重要的組成部分都需要有蛋白質的參與。下面是由小編整理的，希望對大家有所幫助。

　　篇***一***

　　***1***存在：蛋白質廣泛存在於生物體內，是組成細胞的基礎物質.動物的肌肉、面板、發、毛、蹄、角等的主要成分都是蛋白質.植物的種子、莖中含有豐富的蛋白質.酶、激素、細菌、抵抗疾病的抗體等，都含有蛋白質.

　　***2***組成元素：C、H、O、N、S等.蛋白質是由不同的氨基酸通過發生縮聚反應而成的天然高分子化合物.

　　***3***性質：

　　①水解.在酸、鹼或酶的作用下，能發生水解，水解的最終產物是氨基酸.

　　②鹽析.向蛋白質溶液中加入某些濃的無機鹽***如銨鹽、鈉鹽等***溶液，可使蛋白質的溶解度降低而從溶液中析出.

　　說明 a.蛋白質的鹽析是物理變化.b.蛋白質發生鹽析後，性質不改變，析出的蛋白質加水後又可重新溶解.因此，鹽析是可逆的.例如，向雞蛋白溶液中加入***NH4***2SO4的飽和溶液，有沉澱生成，再加入水，生成的沉澱又溶解.c.利用蛋白質的鹽析，可分離、提純蛋白質.

　　③變性.在熱、酸、鹼、重金屬鹽、紫外線、有機溶劑的作用下，蛋白質的性質發生改變而凝結.

　　說明 蛋白質的變性是化學變化.蛋白質變性後，不僅喪失了原有的可溶性，同時也失去了生理活性.因此，蛋白質的變性是不可逆的，經變性析出的蛋白質，加水後不能再重新溶解.

　　④顏色反應.含苯環的蛋白質與濃HNO3作用後，呈黃色.例如，在使用濃HNO3時，不慎將濃HNO3濺到面板上而使面板呈現黃色.

　　⑤灼燒蛋白質時，有燒焦羽毛的味.利用此性質，可用來鑑別蛋白質與纖維素***纖維素燃燒後，產生的是無味的CO2和H2O***.

　　篇***二***

　　蛋白質結構與功能的關係

　　不同的蛋白質，由於結構不同而具有不同的生物學功能。蛋白質的生物學功能是蛋白質分子的天然構象所具有的性質，功能與結構密切相關。

　　1.一級結構與功能的關係3蛋白質的一級結構與蛋白質功能有相適應性和統一性，可從以下幾個方面說明：

　　***1***一級結構的變異與分子病蛋白質中的氨基酸序列與生物功能密切相關，一級結構的變化往往導致蛋白質生物功能的變化。如鐮刀型細胞貧血症，其病因是血紅蛋白基因中的一個核苷酸的突變導致該蛋白分子中β-鏈第6 位穀氨酸被纈氨酸取代。這個一級結構上的細微差別使患者的血紅蛋白分子容易發生凝聚，導致紅細胞變成鐮刀狀，容易破裂引起貧血，即血紅蛋白的功能發生了變化。

　　***2***一級結構與生物進化研究發現，同源蛋白質中有許多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差異較大。如比較不同生物的細胞色素C 的一級結構，發現與人類親緣關係接近，其氨基酸組成的差異越小，親緣關係越遠差異越大。

　　***3***蛋白質的啟用作用在生物體內，有些蛋白質常以前的形式合成，只有按一 定方式裂解除去部分肽鏈之後才具有生物活性，如酶原的啟用。

　　2.蛋白質空間結構與功能的關係

　　蛋白質的空間結構與功能之間有密切相關性，其特定的空間結構是行使生物功能的基礎。以下兩方面均可說明這種相關性。

　　***1***.核糖核酸酶的變性與復性及其功能的喪失與恢復

　　核糖核酸酶是由124 個氨基酸組成的一條多肽鏈，含有四對二硫鍵，空間構象為球狀分子。將天然核糖核酸酶在8mol/L 脲中用β-巰基乙醇處理，則分子內的四對二硫鍵斷裂，分子變成一條鬆散的肽鏈，此時酶活性完全喪失。但用透析法除去β-巰基乙醇和脲後，此酶經氧化又自發地摺疊成原有的天然構象，同時酶活性又恢復。

　　***2***血紅蛋白的變構現象

　　血紅蛋白是一個四聚體蛋白質，具有氧合功能，可在血液中運輸氧。研究發現，脫氧血紅蛋白與氧的親和力很低，不易與氧結合。一旦血紅蛋白分子中的一個亞基與O2結合，就會引起該亞基構象發生改變，並引起其它三個亞基的構象相繼發生變化，使它們易於和氧結合，說明變化後的構象最適合與氧結合。從以上例子可以看出，只有當蛋白質以特定的適當空間構象存在時才具有生物活性。

　　篇***三***

　　測定蛋白質分子量的方法

　　1.凝膠過濾法

　　凝膠過濾法分離蛋白質的原理是根據蛋白質分子量的大小。由於不同排阻範圍的葡聚糖凝膠有一特定的蛋白質分子量範圍，在此範圍內，分子量的對數和洗脫體積之間成線性關係。因此，用幾種已知分子量的蛋白質為標準，進行凝膠層析，以每種蛋白質的洗脫體積對它們的分子量的對數作圖，繪製出標準洗脫曲線。未知蛋白質在同樣的條件下進行凝膠層析，根據其所用的洗脫體積，從標準洗脫曲線上可求出此未知蛋白質對應

　　2.SDS-聚丙烯醯胺凝膠電泳法

　　蛋白質在普通聚丙烯醯胺凝膠中的電泳速度取決於蛋白質分子的大小、分子形狀和所帶電荷的多少。SDS***十二烷基磺酸鈉***是一種去汙劑，可使蛋白質變性並解離成亞基。當蛋白質樣品中加入SDS 後，SDS 與蛋白質分子結合，使蛋白質分子帶上大量的強負電荷，並且使蛋白質分子的形狀都變成短棒狀，從而消除了蛋白質分子之間原有的帶電荷量和分子形狀的差異。這樣電泳的速度只取決於蛋白質分子量的大小，蛋白質分子在電泳中的相對遷移率和分子質量的對數成直線關係。以標準蛋白質分子質量的對數和其相對遷移率作圖，得到標準曲線，根據所測樣品的相對遷移率，從標準曲線上便可查出其分子質量。

　　3.沉降法***超速離心法***

　　沉降係數***S***是指單位離心場強度溶質的沉降速度。S 也常用於近似地描述生物大分子的大小。蛋白質溶液經高速離心分離時，由於比重關係，蛋白質分子趨於下沉，沉降速度與蛋白質顆粒大小成正比，應用光學方法觀察離心過程中蛋白質顆粒的沉降行為，可判斷出蛋白質的沉降速度。根據沉降速度可求出沉降係數，將S 帶入公式，即可計算出蛋白質的分子質量。

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