酶原沒有活性是因為?

酶原為何無活性？

酶原是普通的蛋白質，有些基團還不具有生物活性，需要進一步變化

什麼叫做酶原？酶原是如何定義的

酶原（zymogen）某些酶在細胞內合成或初分泌時沒有活性,這些沒有活性的酶的前身稱為酶原(zymogen),使酶原轉變為有活性酶的作用稱為酶原激活(zymogen activation).

比較著名的例子是消化酶的酶原（胃蛋白酶原,胰蛋白酶原,胰凝乳蛋白酶原）和血液凝固酶的酶原（凝血酶原,纖溶酶原）.胃酸可以激活胃蛋白酶原.酶原可以貯存在其合成部位而沒有引起細胞或組織自我消化（水解）的危險,待細胞需要時再被激活.·酶原之所以沒活性是因為活性中心未形成或未暴露.一般通過對多肽鏈的剪切修飾而使酶的活性中心形成或暴露出來.酶原定義酶的無活性前體,在特異位點水解後,轉變為具有活性的酶.在生物化學中,酶原,不具有催化性.酶,有催化性.胃蛋白酶原,不能催化蛋白質水解,但在胃裡遇cl-後,形成綴合蛋白--胃蛋白酶,有了催化性

酶原的生理意義

四、酶原與酶原激活（zymogen andactivation of zymogen）

有些酶如消化系統中的各種蛋白酶以無活性的前體形式合成和分泌，然後，輸送到特定的部位，當體內需要時，經特異性蛋白水解酶的作用轉變為有活性的酶而發揮作用。這些不具催化活性的酶的前體稱為酶原（zymogen）。如胃蛋白酶原(pepsinogen)、胰蛋白酶原(trypsinogen)和胰凝乳蛋白酶原(chymotrypsinogen)等。某種物質作用於酶原使之轉變成有活性的酶的過程稱為酶原的激活。使無活性的酶原轉變為有活性的酶的物質稱為活化素。活化素對於酶原的激活作用具有一定的特異性。

例如胰腺細胞合成的糜蛋白酶原為245個氨基酸殘基組成的單一肽鏈，分子內部有5對二硫鍵相連，該酶原的激活過程如圖4-3所示．首先由胰蛋白酶水解15位精氨酸和16位異亮氨酸殘基間的肽鍵，激活成有完全催化活性的p-糜蛋白酶，但此時酶分子尚未穩定，經p-糜蛋白酶自身催化，去除二分子二肽成為有催化活性井具穩定結構的α—糜蛋白酶。

在正常情況下，血漿中大多數凝血因子基本上是以無活性的酶原形式存在，只有當組織或血管內膜受損後，無活性的酶原才能轉變為有活性的酶，從而觸發一系列的級聯式酶促反應，最終導致可溶性的纖維蛋白原轉變為穩定的纖維蛋白多聚體，網羅血小板等形成血凝塊。

酶原激活的本質是切斷酶原分子中特異肽鍵或去除部分肽段後有利於酶活性中心的形成酶原激活有重要的生理意義，一方面它保證合成酶的細胞本身不受蛋白酶的消化破壞，另一方面使它們在特定的生理條件和規定的部位受到激活併發揮其生理作用。如組織或血管內膜受損後激活凝血因子；胃主細胞分泌的胃蛋白酶原和胰腺細胞分泌的糜蛋白酶原、胰蛋白酶原、彈性蛋白酶原等分別在胃和小腸激活成相應的活性酶，促進食物蛋白質的消化就是明顯的例證。特定肽鍵的斷裂所導致的酶原激活在生物體內廣泛存在，是生物體的一種重要的調控酶活性的方式。如果酶原的激活過程發生異常，將導致一系列疾病的發生。出血性胰腺炎的發生就是由於蛋白酶原在未進小腸時就被激活，激活的蛋白酶水解自身的胰腺細胞，導致胰腺出血、腫脹。